База данных эндонуклеаз рестрикции и метилзависимых ДНК эндонуклеаз производства SibEnzyme

Список ферментов

Bsp19 I

Название фермента Bsp19 I
Прототип NcoI
Артикул SE-E047
Вариант Turbo Доступен
Высококонцентрированная версия Отсутствует
Сайт узнавания
5'… C▼CATGG …3'
3'… GGTAC▲C …5'
Источник Bacillus species 19
Оптимальный буфер SE-буфер 2W
Оптимальная температура 37 °C
Температура инактивации 65 °C
Активность в буферах
BGOWYROSE
0105075105
Определение единицы активности За единицу активности принимается количество фермента, необходимое для гидролиза 1 мкг ДНК фага лямбда за 1 час при 37°С в 50 мкл реакционной смеси.
Тестируемая ДНК ДНК фага лямбда
Условия хранения 10 mM Tris-HCl (pH 7.5); 50 mM KCl; 0.1 mM EDTA; 7 mM 2-меркаптоэтанол; 200 ug/ml BSA; 50% глицерин. Хранить при -20°С.
Лигирование После гидролиза 20-кратным избытком фермента более 90% фрагментов ДНК сшиваются ДНК-лигазой и могут быть повторно расщеплены.
Неспецифический гидролиз Картина специфического гидролиза не изменяется при обработке 1 мкг ДНК 40 ед фермента в течение 16 часов при 37°С.
Чувствительность к метилированию Bsp19I гидролизует полуметилированный по первому цитозину сайт 5`-(5mC)CATGG-3`/3`-GGTACC-5` и не гидролизует метилированные сайты 5`-(5mC)CATGG-3`/3`-GGTAC(5mC)-5` и 5`-(4mC)CATGG-3`/3`-GGTAC(4mC)-5`.
Поставляется с ферментом 10 Х SE-буфер 2W, BSA (кроме E047T и E048T). Для фасовок Turbo (E047T и E048T) прикладывается буфер 2W+.
Примечания Для достижения 100% активности BSA следует добавлять в реакционную смесь до концентрации 100 мкг/мл BSA при длительной инкубации использовать не рекомендуется.
Литература
  1. Репин В.E., Речкунова Н.И., Дегтярев С.Х. Неопубликованные данные. Репин В.E., Лебедев Л.Р., Андреева И.С., Пучкова Л.И., Зернов Ю.П., Серов Г.Д., Терещенко T.A., Афиногенова Г.Н., Пустошилова Н.M. Биотехнология 0: 18-27 (1998). В.А. Чернухин, М.А. Абдурашитов, В.Н. Томилов, Д.А. Гончар, С.Х. Дегтярев Сравнительный рестрикционный анализ хромосомной ДНК мыши in vitro и in silico // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю. А. Овчинникова, 2007, 3, №4, с. 19-27.

Поиск по названию

Bsp19 I

Название фермента Bsp19 I
Прототип NcoI
Артикул SE-E047
Вариант Turbo Доступен
Высококонцентрированная версия Отсутствует
Сайт узнавания
5'… C▼CATGG …3'
3'… GGTAC▲C …5'
Источник Bacillus species 19
Оптимальный буфер SE-буфер 2W
Оптимальная температура 37 °C
Температура инактивации 65 °C
Активность в буферах
BGOWYROSE
0105075105
Определение единицы активности За единицу активности принимается количество фермента, необходимое для гидролиза 1 мкг ДНК фага лямбда за 1 час при 37°С в 50 мкл реакционной смеси.
Тестируемая ДНК ДНК фага лямбда
Условия хранения 10 mM Tris-HCl (pH 7.5); 50 mM KCl; 0.1 mM EDTA; 7 mM 2-меркаптоэтанол; 200 ug/ml BSA; 50% глицерин. Хранить при -20°С.
Лигирование После гидролиза 20-кратным избытком фермента более 90% фрагментов ДНК сшиваются ДНК-лигазой и могут быть повторно расщеплены.
Неспецифический гидролиз Картина специфического гидролиза не изменяется при обработке 1 мкг ДНК 40 ед фермента в течение 16 часов при 37°С.
Чувствительность к метилированию Bsp19I гидролизует полуметилированный по первому цитозину сайт 5`-(5mC)CATGG-3`/3`-GGTACC-5` и не гидролизует метилированные сайты 5`-(5mC)CATGG-3`/3`-GGTAC(5mC)-5` и 5`-(4mC)CATGG-3`/3`-GGTAC(4mC)-5`.
Поставляется с ферментом 10 Х SE-буфер 2W, BSA (кроме E047T и E048T). Для фасовок Turbo (E047T и E048T) прикладывается буфер 2W+.
Примечания Для достижения 100% активности BSA следует добавлять в реакционную смесь до концентрации 100 мкг/мл BSA при длительной инкубации использовать не рекомендуется.
Литература
  1. Репин В.E., Речкунова Н.И., Дегтярев С.Х. Неопубликованные данные. Репин В.E., Лебедев Л.Р., Андреева И.С., Пучкова Л.И., Зернов Ю.П., Серов Г.Д., Терещенко T.A., Афиногенова Г.Н., Пустошилова Н.M. Биотехнология 0: 18-27 (1998). В.А. Чернухин, М.А. Абдурашитов, В.Н. Томилов, Д.А. Гончар, С.Х. Дегтярев Сравнительный рестрикционный анализ хромосомной ДНК мыши in vitro и in silico // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю. А. Овчинникова, 2007, 3, №4, с. 19-27.