База данных эндонуклеаз рестрикции и метилзависимых ДНК эндонуклеаз производства SibEnzyme

Список ферментов

Fsp4H I

Название фермента Fsp4H I
Прототип Fnu4HI
Артикул SE-E095
Вариант Turbo Доступен
Высококонцентрированная версия Отсутствует
Сайт узнавания
5'… GC▼NGC …3'
3'… CGN▲CG …5'
Источник Из штамма E.coli несущего клонированный ген Fsp4H I из Flavobacterium species 4H
Оптимальный буфер SE-буфер Y
Оптимальная температура 37 °C
Температура инактивации 65 °C
Активность в буферах
BGOWYROSE
50751025100100
Определение единицы активности За единицу активности принимается количество фермента, необходимое для гидролиза 1 мкг ДНК фага лямбда за 1 час при 37°С в 50 мкл реакционной смеси.
Тестируемая ДНК ДНК фага лямбда
Условия хранения 10 mM Tris-HCl (pH 7.5); 100 mM NaCl; 0.1 mM EDTA; 200ug/ml BSA; 1mM DTT; 50% глицерин; Хранить при -20°С.
Лигирование После гидролиза 5-кратным избытком фермента 5% фрагментов ДНК сшиваются Т4 ДНК-лигазой и могут быть повторно расщеплены.
Неспецифический гидролиз Картина специфического гидролиза не изменяется при обработке 1 мкг ДНК 5 ед фермента в течение 16 часов при 37°С.
Чувствительность к метилированию Блокируется метилированием: 5`-G(5mC)NGC-3`/ 3`-CGN(5mC)G-5`
Поставляется с ферментом 10 Х SE-буфер Y. Для фасовок Turbo прикладывается 10 X SE-буфер ROSE.
Примечания
Литература
  1. Дедков В.С., Килева E.В., Шевченко A.В., Дегтярев С.Х. Неопубликованные данные (1995). Чмуж Е.В., Каширина Ю.Г., Томилова Ю.Э., Чернухин В.А., Охапкина С.С., Гончар Д.А., Дедков В.С., Абдурашитов М.А., Дегтярев С.Х. Молекулярная биология, т.41, №1, с. 43-50 (2007) В.А. Чернухин, М.А. Абдурашитов, В.Н. Томилов, Д.А. Гончар, С.Х. Дегтярев Сравнительный рестрикционный анализ хромосомной ДНК мыши in vitro и in silico // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю. А. Овчинникова, 2007, 3, №4, с. 19-27. В.А. Чернухин, М.А. Абдурашитов, В.Н. Томилов, Д.А. Гончар, С.Х. Дегтярев Сравнительный рестрикционный анализ хромосомной ДНК крысы in vitro и in silico // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю. А. Овчинникова, 2006, т. 2, №3, с. 39-46

Поиск по названию

Fsp4H I

Название фермента Fsp4H I
Прототип Fnu4HI
Артикул SE-E095
Вариант Turbo Доступен
Высококонцентрированная версия Отсутствует
Сайт узнавания
5'… GC▼NGC …3'
3'… CGN▲CG …5'
Источник Из штамма E.coli несущего клонированный ген Fsp4H I из Flavobacterium species 4H
Оптимальный буфер SE-буфер Y
Оптимальная температура 37 °C
Температура инактивации 65 °C
Активность в буферах
BGOWYROSE
50751025100100
Определение единицы активности За единицу активности принимается количество фермента, необходимое для гидролиза 1 мкг ДНК фага лямбда за 1 час при 37°С в 50 мкл реакционной смеси.
Тестируемая ДНК ДНК фага лямбда
Условия хранения 10 mM Tris-HCl (pH 7.5); 100 mM NaCl; 0.1 mM EDTA; 200ug/ml BSA; 1mM DTT; 50% глицерин; Хранить при -20°С.
Лигирование После гидролиза 5-кратным избытком фермента 5% фрагментов ДНК сшиваются Т4 ДНК-лигазой и могут быть повторно расщеплены.
Неспецифический гидролиз Картина специфического гидролиза не изменяется при обработке 1 мкг ДНК 5 ед фермента в течение 16 часов при 37°С.
Чувствительность к метилированию Блокируется метилированием: 5`-G(5mC)NGC-3`/ 3`-CGN(5mC)G-5`
Поставляется с ферментом 10 Х SE-буфер Y. Для фасовок Turbo прикладывается 10 X SE-буфер ROSE.
Примечания
Литература
  1. Дедков В.С., Килева E.В., Шевченко A.В., Дегтярев С.Х. Неопубликованные данные (1995). Чмуж Е.В., Каширина Ю.Г., Томилова Ю.Э., Чернухин В.А., Охапкина С.С., Гончар Д.А., Дедков В.С., Абдурашитов М.А., Дегтярев С.Х. Молекулярная биология, т.41, №1, с. 43-50 (2007) В.А. Чернухин, М.А. Абдурашитов, В.Н. Томилов, Д.А. Гончар, С.Х. Дегтярев Сравнительный рестрикционный анализ хромосомной ДНК мыши in vitro и in silico // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю. А. Овчинникова, 2007, 3, №4, с. 19-27. В.А. Чернухин, М.А. Абдурашитов, В.Н. Томилов, Д.А. Гончар, С.Х. Дегтярев Сравнительный рестрикционный анализ хромосомной ДНК крысы in vitro и in silico // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю. А. Овчинникова, 2006, т. 2, №3, с. 39-46